A. Biochemie und Genetik der Pseudocholinesterasen.- Einf?hrung.- I. Definition und Abgrenzung gegen andere Esterasen.- 1. Die Arylesterasen oder A-Esterasen (E. C. 3. 1. 1. 2).- 2. Die Carboxylesterasen (Aliesterasen) (E. C. 3. 1. 1. 1) und Lipasen (E. C. 3. 1. 1. 3).- 3. Die Atropinesterasen (E. C. 3. 1. 1. 10).- 4. Die Cholinesterasen (E. C. 3. 1. 1. 7 und E. C. 3. 1. 1. 8).- II. Das normale Enzym.- 1. Chemische und physikalische Eigenschaften der Pseudocholin- esterase (E. C. 3. 1. 1. 8).- 2. Substrate.- 3. Hinweise f?r verschiedene Pseudocholinesterase-Aktivit?ten im Serum.- 4. Untersuchungen zur physiologischen Funktion der Pseudo- cholinesterase.- 5. Histochemischer Nachweis des normalen Enzyms.- 6. Substratspezifit?t.- 7. Inhibitoren.- 8. Aktivatoren.- 9. Reaktivatoren.- III. Methodik.- 1. Die Messung der Aktivit?t.- 2. Die Hemmung der enzymatischen Reaktion.- 3. Histochemische Darstellung.- 4. Elektrophoretische Darstellung der Pseudocholinesterase.- a) Papierelektrophorese.- b) St?rkegelelektrophorese.- c) Zweidimensionale Elektrophorese.- 5. Ionenaustauschchromatographie.- 6. Gelfiltration.- IV. Die dibucainresistente Pseudocholinesterase-Variante.- 1. Abgrenzung gegen das normale Enzym.- 2. Formal- und populationsgenetische Untersuchungen.- V. Die fluoridresistente Enzymvariante.- 1. Mechanismus der Hemmwirkung des Natriumfluorid.- 2. Formalgenetische Untersuchungen.- VI. Die durch das silent gene kontrollierte Enzymvariante.- 1. F?lle und deren Nachweis.- 2. Zwei Varianten der Pseudocholinesterase in einer Familie.- 3. Formalgenetische und populationsgenetische Untersuchungen.- a) Hypothese A.- b) Hypothese B.- 4. Nachweis von Protein und Enzymaktivit?t der Pseudocholin- esterase im Serum (Ph?notypus Ch1SS).- Untersuchungen zum Nachweis der Enzymvarianten der Pseu- docholinesterase in verschiedenen Organen.- In vitro-Untersuchungen zur enzymatischen Umsetzung von Succinyldicholin.- VII. Die C5-Komponente.- Formalgenetische Untersuchungen.- VIII. Zl#*