Sascha Herwig beschreibt die Faltung und den Einbau von ?-Fass-Membranproteinen am Modell des essenziellen BamA aus Au?enmembranen von Escherichia coli, der zentralen Untereinheit des ?-Barrel-Assembly-Machinery-Komplexes. Membranproteine des ?-Fass-Typs der Au?enmembranen von Bakterien oder Zellorganellen werden ?ber diesen Komplex eingebaut. Mit ortsgerichteter Fluoreszenzspektroskopie des ?-Strangs 9 der insgesamt 16 ?-Str?nge umfassenden BamA-Membrandom?ne wird in Modellmembranen nachgewiesen, dass der Strang in einem Faltungsintermediat bereits in adsorbierter Form parallel zur Membranoberfl?che entsteht.
Ortsgerichtete Mutagenese zur Pr?paration von Einzelcystein-Mutanten des BamA.-. Spektroskopie an fluoreszenzmarkierten Cysteinen zur Untersuchung von Faltungsintermediaten.- Sekund?rstrukturanalyse mit Circular-Dichroismus-Spektroskopie.- Proteolyse mit Trypsin.
Nach seinem erfolgreichen Masterabschluss promoviert Sascha Herwig derzeit an der Universit?t Kassel am Lehrstuhl f?r Biophysik bei Prof. Dr. J?rg H. Kleinschmidt. Im Fokus seiner Forschung stehen Untersuchungen zur Faltung und zum Einbau von Membranproteinen.
Sascha Herwig beschreibt die Faltung und den Einbau von ?-Fass-Membranproteinen am Modell des essenziellen BamAaus Au?enmembranen von Escherichia coli, der zentralen Untereinheit des ?-Barrel-Assembly-Machinery-Komplexes. Membranproteine des ?-Fass-Typs der Au?enmembranen von Bakterien oder Zellorganellen werden ?ber diesen Komplex eingebaut. Mit ortsgerichteter Fluoreszenzspektroskopie des ?-Strangs 9 der insgesamt 16 ?-Str?nge umfassenden BamA-Membrandom?ne wird in Modellmembranen nachgewiesen, dass der Strang in einem Faltungsintermediat bereits in adsorbierter Form parallel zur Membranoberfl?che entsteht.