1 Was will die Proteinanalytik? Eine Einf?hrung.- 2 Chromatographie.- 2.1 Gelfiltration.- 2.2 Ionenaustauschchromatographie (IEC).- 2.3 Hydrophobe Chromatographie und Umkehrphasen- Chromatographie.- 2.4 Metallchelat-, kovalente und thiophile Chromatographie.- 2.5 Affinit?tschromatographie.- 2.6 Hochleistungs-Fl?ssigchromatographie.- Literatur.- 3 Aminos?ure-Sequenzanalyse und Massenspektrometrie.- 3.1 N-terminale Aminos?ure-Sequenzanalyse.- 3.2 C-terminale Aminos?ure-Sequenzanalyse.- 3.3 Peptidmapping.- 3.4 Massenspektrometrie.- Literatur.- 4 Optische Spektroskopie.- 4.1 Physikalische Grundlagen.- 4.1.1 Welle-Teilchen-Dualismus des Lichtes.- 4.1.1.1 Licht als elektromagnetische Welle.- 4.1.1.2 Korpuskel-Charakter des Lichtes.- 4.1.2 Anregung von elektronischen ?berg?ngen, Schwingungen und Rotationen.- 4.1.2.1 Anregungsbedingungen.- 4.1.2.2 Elektronenanregung.- 4.1.2.3 Anregung von Schwingungen.- 4.1.3 Absorptionsgesetz.- 4.2 Spektrometer.- 4.3 Absorptionsspektroskopie im ultravioletten und sichtbaren Bereich des Lichtes.- 4.3.1 Einleitung.- 4.3.2 Absorptionsspektren von Proteinen im ultravioletten und sichtbaren Bereich des Lichtes.- 4.3.3 Differenzspektroskopie.- 4.3.4 Konzentrationsbestimmung von Proteinen aus der Absorption bei 280 nm.- 4.3.5 Lineardichroismus.- 4.4 Circulardichroismus (CD).- 4.4.1 Grundlagen.- 4.4.1.1 Polarisation des Lichtes.- 4.4.1.2 Optische Rotationsdispersion und Circulardichroismus.- 4.4.2 Aufbau eines Circulardichrographen.- 4.4.3 CD-Spektren von Proteinen.- 4.4.3.1 Analyse der Sekund?rstruktur.- 4.4.3.2 Analyse von Konformations?nderungen.- 4.5 Fluoreszenz-Spektroskopie.- 4.5.1 Grundlagen.- 4.5.1.1 Absorption und Emission.- 4.5.1.2 Quantenausbeute.- 4.5.1.3 Strahlungslose Desaktivierung.- 4.5.1.4 Fluoreszenz-Lebensdauer ?F und Lebensdauer ? des angeregten Zustandes.- 4.5.2 Bestimmung von Fluorophor-Abst?nden aus dem Energietransfer (F?RSTER-Transfer).- 4.5.3 Fluoreszenz-Polarisation.- 4.5.4 Zeitaufgel?ste Fluoreszenz.- 4.5.5 Fluoreszenzsl£5